Enzymatische Spaltung und Resorption von Eiweissen

Enzymatische Spaltung und Resorption von Eiweissen

Verdauung:

Die Spaltung der Eiweisse erfolgt durch Endopeptidasen, die vorzugsweise die Peptidbindungen innerhalb der Moleküle hydrolysieren. Proteine werden hierbei in Polypeptide, diese werden wiederum in Oligopeptide zerlegt.

Die Eiweissverdauung beginnt schon im Magen.10-15% der Nahrungseiweisse werden hier durch Pepsin hydrolysiert. Die Produktion der Pankreaspeptidasen setzt 10-20 min nach dem Essen ein und bleibt bestehen, solange sich Proteine im Darm befinden.

Enzym

Vorkommen

Wirkung

Exopeptidasen

Endopeptidasen

- Pepsin

- Trypsin und

Chymotrypsin

Pankreassaft und in den Bürstensäumen der Enterozyten

Magensaft

(pH- Optimum: 1,5-3,5)

Pankreassaft

(pH- Optimum: 7,8-8,5)

Spalten am C- oder am N- terminalen Ende Aminosäuren ab. Auf diesem Wege werden aus Poly- und Oligopeptiden abgebaut.

Spaltet Polypeptide in Oligopeptide und kürzere Polypeptide.

Spalten Polypeptide in Oligopeptide und Oligopeptide in Aminosäuren.

Im Magen wird zuerst Pepsinogen gebildet. Dieses wird erst zur

aktiven Form, zum Pepsin, wenn es mit Salzsäure (HCl) reagiert.

Resorption:

Die Resorption der natürlichen L- Aminosäuren findet im Duodenum und Jejunum als aktiver, z.T. Na⁺- abhängiger Transportprozess statt. Ein gesondertes Transportsystem existiert für Glycin. Der Transportmechanismus für die 3 ersteren Gruppen entspricht dem gekoppelten Na⁺- Transport, während die Aminosicarbonsäuren zwar carriervermittelt, aber passiv aufgenommen werden. Die einzelnen Aminosäuren der Gruppe hemmen sich wechselseitig beim Besetzen desselben Carriers. Oligopeptide werden als Di- und Tripeptide über Carrier aktiv oder passiv resorbiert. 10% der Peptide aus der Nahrung erreichen den Kolon (Dickdarm) und werden dort von Fäulniserregern teilweise zersetzt.